Enzyme bei Temperaturen über 100 Grad Celsius stabil einsetzbar
Forschende der Universität Bielefeld haben eine Methode entwickelt, um Enzyme bei hohen Temperaturen von 100 Grad Celsius und mehr funktionsfähig zu halten. Dazu werden die Enzyme in eine poröse, schützende Polymerstruktur eingebettet, die sie vor thermischer Denaturierung bewahrt. Diese Technik ermöglicht es, Enzyme mehrfach zu verwenden und chemische Reaktionen unter Bedingungen durchzuführen, die bisher als zu heiß für biokatalytische Prozesse galten. Die Ergebnisse wurden in der Fachzeitschrift „Angewandte Chemie Novit“ veröffentlicht.
Wesentliche Erkenntnisse
- Ein poröses organisches Polymer schützt Enzyme vor Strukturveränderungen bei Temperaturen ab 100 Grad Celsius.
- Das eingebettete Enzym zeigt auch nach mehreren Reaktionszyklen bei 100 Grad Celsius eine stabile Aktivität.
- Die Methode ermöglicht die direkte Umsetzung geschmolzener Ausgangsstoffe ohne den Einsatz organischer Lösungsmittel, was insbesondere für die Produktion von Kosmetik-, Duft- und Kunststoffrohstoffen relevant ist.
Hintergrund und Bedeutung von Enzymen in der Chemie
Enzyme fungieren als Biokatalysatoren und beschleunigen spezifische chemische Reaktionen in biologischen Systemen. Aufgrund ihrer Effizienz und Selektivität werden sie zunehmend in der chemischen Industrie eingesetzt, um Prozesse nachhaltiger und energieeffizienter zu gestalten. Allerdings sind Enzyme, als Proteine, temperaturempfindlich und verlieren bei hohen Temperaturen ihre räumliche Struktur und somit ihre katalytische Funktion.
Stabilisierung durch Einbettung in Polymerkäfige
Das Forschungsteam um Professor Dr. Harald Gröger und Professor Dr. Andreas Hütten entwickelte ein Verfahren, bei dem Enzyme in eine dreidimensionale, poröse Polymerstruktur eingebettet werden. Diese Struktur besitzt Poren, die groß genug sind, um Substrate und Produkte passieren zu lassen, schützt das Enzym jedoch vor thermischer Denaturierung. Im Gegensatz zu herkömmlichen Methoden, bei denen Enzyme an Oberflächen fixiert werden, bietet diese Einbettung einen effektiven Schutz bei gleichzeitig erhaltener Aktivität und Wiederverwendbarkeit.
Experimentelle Ergebnisse mit Lipase
Als Modellenzym wurde eine Lipase verwendet, die typischerweise hitzeempfindlich ist. Die Einbettung in das poröse Polymer ermöglichte es, die Lipase auch bei 100 Grad Celsius einzusetzen, wobei ihre Aktivität sogar etwa doppelt so hoch war wie bei Raumtemperatur. Über zwölf Reaktionszyklen hinweg blieb die katalytische Leistung nahezu konstant, was die Stabilität des Systems unterstreicht.
Industrielle Relevanz und Anwendungspotenzial
Die Fähigkeit, Enzyme bei hohen Temperaturen einzusetzen, eröffnet neue Möglichkeiten für biokatalytische Prozesse, bei denen Ausgangsstoffe erst bei über 100 Grad Celsius schmelzen. Bisher war hierfür meist die Verwendung von Lösungsmitteln erforderlich, was den Prozess komplexer macht. Die neue Methode ermöglicht Reaktionen direkt im geschmolzenen Zustand ohne organische Lösungsmittel. Dies ist insbesondere für die Herstellung von Estern relevant, die in Kosmetik, Duftstoffen und Kunststoffprodukten Verwendung finden und oft Ausgangsstoffe mit hohen Schmelzpunkten benötigen.
Ausblick und weitere Forschung
Die Wissenschaftler streben an, das Verfahren weiterzuentwickeln und auf weitere Enzyme sowie industrielle Anwendungen zu übertragen. Dazu sind zusätzliche Untersuchungen zur Langzeitstabilität und zur Skalierung erforderlich. Die interdisziplinäre Zusammenarbeit zwischen Chemie und Physik ermöglichte zudem detaillierte Einblicke in die Materialstruktur mittels hochauflösender Elektronenmikroskopie, um das Einbettungsverfahren besser zu verstehen.
Auszeichnung und Expertenmeinung
Für die Entwicklung dieses Verfahrens wurde das Team Anfang 2026 mit dem Jörg Schwarzbich Inventor Award ausgezeichnet, der Innovationen mit hohem Anwendungspotenzial würdigt. Professor Dr. Harald Gröger betont, dass der Schlüssel in der dreidimensionalen Einbettung des Enzyms liege, wodurch biokatalytische Reaktionen bei bislang ungeeigneten Temperaturen möglich werden. Ziel sei es, diese Technologie für industrielle Prozesse nutzbar zu machen.
Kontakt für wissenschaftliche Rückfragen:
Professor Dr. Harald Gröger
Universität Bielefeld, Fakultät für Chemie
Telefon: 0521 106-6920
E-Mail: harald.groeger@uni-bielefeld.de
Originalpublikation:
Jianing Yang, Inga Ennen, Judith Bünte, Andreas Hütten, Harald Gröger: Efficient Lipase-Catalyzed Synthesis at ≥100°C Through Biocatalyst Entrapment in a Porous Organic Polymer. Angewandte Chemie Novit, https://doi.org/10.1002/anov.70023, veröffentlicht am 21. Juli 2026
Weiterführende Informationen:
Meldung zur Verleihung des Jörg Schwarzbich Inventor Awards
Videobeitrag zur Biokatalyse jenseits der Hitzeschranke:
