01.08.2022 13:16
Vergleich zweier Nano-Zollstöcke – Studie überprüft zwei Methoden zur Abstandsmessung in beweglichen Eiweißen.
Im Mittelalter hatte jede Stadt ihr eigenes Maßsystem. Auch heutzutage findet man manchmal noch Eisenstäbe an Marktplätzen, die damals das für die Stadt gültige Längenmaß festlegten. In der Wissenschaft ist aber kein Platz für solche Unsicherheiten und egal, mit welcher Methode man zum Beispiel die Länge eines Moleküls misst, die Antwort sollte immer die gleiche sein.
Plötzlich gesund
Fortschreitende Naturerkenntnis, ganz allgemein gesprochen, ‘Wissenschaft’, ist der stärkste Feind des medizinischen Wunders. Was unseren Vorfahren als Wunder erschien, was einfache Naturvölker heute noch in heftige Erregung versetzt, das berührt den zivilisierten Menschen längst nicht mehr.
Doch es gibt einen Gegensatz, der jedem Denkenden sofort auffällt: der unerhörte, durchaus nicht abgeschlossene Aufstieg der wissenschaftlichen Heilkunde und die ebenso unerhörte Zunahme der Laienbehandlung und der Kurpfuscherei. Man schätzt die Zahl der Menschen, die der Schulmedizin kein Vertrauen schenken, auf immerhin 50 Prozent.
Wie kann es sein, daß Laienbehandler und Kurpfuscher immer wieder spektakuläre Erfolge aufweisen, von denen die Sensationspresse berichtet?
Der Autor geht dieser Frage nach und kommt zu interessanten Erkenntnissen, aus denen er Vorschläge für eine bessere Krankenbehandlung durch seine ärztlichen Standesgenossen ableitet.
Ob das zutrifft, haben nun Forschende des Universitätsklinikums Bonn (UKB), der Universität Bonn und der Ludwig-Maximilians-Universität (LMU) München für zwei Methoden untersucht, die sehr oft verwendet werden, um Abstände in Eiweiß-Molekülen zu messen – beispielsweise um herauszufinden, wie solche Moleküle sich bewegen. Die Studie ist jetzt im Fachmagazin „Nature Communications“ erschienen.
Die Forschenden aus der Arbeitsgruppe von PD Dr. Gregor Hagelueken am Institut für Strukturbiologie des UKB benutzten die sogenannte PELDOR Spektroskopie, um die Bewegung von sogenannten Substratbindenden-Proteinen zu untersuchen. Diese Eiweiße schnappen sich ihr Substrat und transportieren es zu einem bestimmten Ort in der Zelle. Um das genau beobachten zu können, bauten die Forschenden winzige Magneten – die Forschenden nennen sie „Spin-Label“ – an die Eiweiße und maßen Abstände, die nur etwa einen Milliardstel Meter lang sind. Ihre Ergebnisse übermittelten sie dann an die Arbeitsgruppe von Prof. Dr.Thorben Cordes der LMU München. Dort wurden Vergleichsmessungen mit der sogenannten FRET Spektroskopie durchgeführt. Dabei wurden statt der Spin-Label winzige Farbstoffmoleküle verwendet.
„Zwar werden beide Methoden sehr häufig verwendet, aber niemand hat bisher systematisch untersucht, ob die Ergebnisse auch wirklich vergleichbar sind“, sagt Hagelueken. Zwar stellte sich heraus, dass die Messergebnisse in den meisten Fällen vergleichbar waren, allerdings stießen die Forscher in zwei Fällen auf Ungereimtheiten. Der Bonner Post-Doktorand Martin Peter sagt: „Wir haben dann gründlich nachgeforscht, was die Ursache für die Unterschiede sind und sind fündig geworden. In einem Fall stellte sich heraus, dass die Farbstoffmoleküle an dem Eiweiß festklebten und dadurch die Messung verfälschten.“ Im zweiten Fall führte die Zugabe einer Art Frostschutzmittel, welches wegen der tiefen Messtemperatur von unter -220 Grad Celsius notwendig war, zu unerwarteten Abweichungen. „Wir konnten zeigen, dass bei aller Genauigkeit der Methoden das Nachmessen mit einem anderen Nano-Zollstock immer eine gute Idee ist“, sagt Hagelueken.
Publikation:
Martin F. Peter, Christian Gebhardt, Rebecca Mächtel, Gabriel G. Moya Muñoz Janin Glaenzer, Alessandra Narducci, Gavin H. Thomas, Thorben Cordes, Gregor Hagelueken: Cross-validation of distance measurements in proteins by PELDOR/DEER and single-molecule FRET; Nature Communications; https://doi.org/10.1038/s41467-022-31945-6
Pressekontakt:
Dr. Inka Väth
Medizin-Redakteurin
Stabsstelle Kommunikation und Medien am Universitätsklinikum Bonn
Telefon: +49 228 287-10596
E-Mail: inka.vaeth@ukbonn.de
Wissenschaftliche Ansprechpartner:
PD Dr. Gregor Hagelueken
Institut für Strukturbiologie am Universitätsklinikum Bonn
Telefon: +49 228 287-51200
E-Mail: hagelueken@uni-bonn.de
Originalpublikation:
Martin F. Peter, Christian Gebhardt, Rebecca Mächtel, Gabriel G. Moya Muñoz Janin Glaenzer, Alessandra Narducci, Gavin H. Thomas, Thorben Cordes, Gregor Hagelueken: Cross-validation of distance measurements in proteins by PELDOR/DEER and single-molecule FRET; Nature Communications; https://doi.org/10.1038/s41467-022-31945-6
Merkmale dieser Pressemitteilung:
Journalisten
Biologie, Medizin
überregional
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