18.09.2019 19:00
Der „Tanz der Protonen“ in Proteinen
Proteine sind die „Arbeitspferde“ einer jeder lebenden Zelle und für viele grundlegende Prozesse verantwortlich. Sie werden insbesondere als Biokatalysatoren im Stoffwechsel und für die Kommunikation innerhalb der Zelle und zwischen den Zellen benötigt. Viele Krankheiten entstehen durch Fehler in dieser Kommunikation. Die Ursprünge dieser Signalübertragung in Proteinen waren Anlass großer wissenschaftlicher Debatten. Erstmals haben Forscherinnen und Forscher der Universität Göttingen nun die mobilen Protonen, die diese Aufgabe in jeder lebenden Zelle erfüllen, tatsächlich beobachtet.
Dies liefert neue Erkenntnisse über die Mechanismen. Die Ergebnisse sind in der Fachzeitschrift Nature erschienen.
Wissenschaftlerinnen und Wissenschaftler der Universität Göttingen unter der Leitung von Prof. Dr. Kai Tittmann und Prof. Dr. Ricardo Mata fanden einen Weg, hochwertige Proteinkristalle aus einem menschlichen Protein zu züchten. Der DESY-Partikelbeschleuniger in Hamburg ermöglichte es, Protonen (subatomare Partikel mit einer positiven Ladung) zu beobachten, die sich im Protein bewegen. Dieser überraschende „Tanz der Protonen“ zeigte, wie entfernte Abschnitte des Proteins sofort miteinander kommunizieren konnten – wie Strom, der durch einen Draht fließt. Darüber hinaus erhielt Tittmanns Gruppe hochauflösende Daten für mehrere weitere Proteine, die die Struktur einer Art Wasserstoffbindung zeigen, bei der sich zwei schwerere Atome effektiv ein Proton teilen (so genannte „low-barrier hydrogen bonds“). Die Daten zeigen, dass diese spezielle Wasserstoffbrückenbindung tatsächlich in Proteinen existiert und eine wichtige biologische Funktion innehat. Dies beendet eine jahrzehntelange Kontroverse.
Plötzlich gesund
Fortschreitende Naturerkenntnis, ganz allgemein gesprochen, ‘Wissenschaft’, ist der stärkste Feind des medizinischen Wunders. Was unseren Vorfahren als Wunder erschien, was einfache Naturvölker heute noch in heftige Erregung versetzt, das berührt den zivilisierten Menschen längst nicht mehr.
Doch es gibt einen Gegensatz, der jedem Denkenden sofort auffällt: der unerhörte, durchaus nicht abgeschlossene Aufstieg der wissenschaftlichen Heilkunde und die ebenso unerhörte Zunahme der Laienbehandlung und der Kurpfuscherei. Man schätzt die Zahl der Menschen, die der Schulmedizin kein Vertrauen schenken, auf immerhin 50 Prozent.
Wie kann es sein, daß Laienbehandler und Kurpfuscher immer wieder spektakuläre Erfolge aufweisen, von denen die Sensationspresse berichtet?
Der Autor geht dieser Frage nach und kommt zu interessanten Erkenntnissen, aus denen er Vorschläge für eine bessere Krankenbehandlung durch seine ärztlichen Standesgenossen ableitet.
„Die Protonenbewegungen, die wir beobachteten, ähneln stark dem Spielzeug, das als Newton-Pendel bekannt ist, in dem die Energie sofort entlang einer Kette von schwebenden Metallkugeln transportiert wird. In Proteinen können diese mobilen Protonen weit entfernte Teile des Proteins miteinander verbinden“, erklärt Tittmann, der auch Max-Planck-Fellow am Max-Planck-Institut für biophysikalische Chemie in Göttingen ist. Der Prozess wurde mit Hilfe quantenchemischer Berechnungen im Labor von Mata simuliert. Diese Berechnungen liefern ein neues Modell für den Kommunikationsmechanismus der Protonen. Mata erklärt: „Wir wissen seit geraumer Zeit, dass sich Protonen synchron bewegen können, zum Beispiel im Wasser. Nun scheint es, dass sich Proteine so entwickelt haben, dass sie diese Protonenbewegung tatsächlich für die Signalübertragung nutzen können.“
Die Forscher sind zuversichtlich, dass dieser Durchbruch dazu führt, die Chemie des Lebens sowie Krankheitsmechanismen besser zu verstehen und neue Medikamente zu entwickeln. Dieser Fortschritt soll die Entwicklung von schaltbaren Proteinen ermöglichen, die für eine Vielzahl möglicher Anwendungen in Medizin, Biotechnologie und umweltfreundlicher Chemie eingesetzt werden können.
Wissenschaftliche Ansprechpartner:
Prof. Dr. Kai Tittmann
Universität Göttingen
Abteilung für Molekulare Enzymologie
Julia-Lermontowa-Weg 3, 37077 Göttingen
Telefon: (0551) 39-177811
E-Mail: ktittma@gwdg.de
http://www.uni-goettingen.de/en/sh/198266.html
Prof. Dr. Ricardo Mata
Universität Göttingen
Institut für Physikalische Chemie
Tammannstraße 6, 37077 Göttingen
Telefon: (0551) 39-23149
E-Mail: rmata@gwdg.de
http://www.uni-goettingen.de/en/people/123989.html
Originalpublikation:
Shaobo Dai et al. Low-barrier hydrogen bonds in enzyme cooperativity. Nature (2019). Doi: 10.1038/s41586-019-1581-9.
Merkmale dieser Pressemitteilung:
Journalisten, jedermann
Biologie, Chemie, Medizin
überregional
Forschungsergebnisse, Wissenschaftliche Publikationen
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